遺伝性疾患の原因タンパク質であるprogerinは、核膜膜変性を誘導するが、同時に細胞由来膜を切断・修復するシステムESCRT-IIIを核膜上にリクルートする。長年細胞質において機能することが知られてきたESCRT-IIIが、核内においてどのようにリクルートされ、機能するのかはほとんど明らかになっていなかった。これまでの研究から、ESCRT-IIIのリクルート機能が消失するProgerinに変異体を得ている。本変異部位は既知のlamin A結合タンパク質との会合に重要な場所であった。実際に、このlamin A結合タンパク質はprogerinとよく共局在し、その発現抑制はprogeirnによるESCRT-IIIのリクルートを減弱していた。
またこれまで、核内膜を蛍光タンパク質で標識した細胞に、CRISPR activation (a)ライブラリを導入し、蛍光顕微鏡下で観察することで、核膜動態に影響を与える細胞因子を複数取得してきた。得られた因子の中には、発現抑制によってlamin Aの蓄積や核膜の変性が誘導されるものがあり、現在機能解析を進めている。これらの研究により、核膜を維持する新規機構が明らかになると考えられる。
さらに、ウイルス感染細胞における特異的な核内プロテオスタシスの理解を進めた。ヘルペスウイルスがコードするタンパク質が、感染によって活性化し、核内で機能する転写因子NF-kB p65を細胞質に蓄積させることを明らかにした。