強い、弱いまたは非常に弱い酵母プリオン株を導く４種類のSup35NMアミロイドの構造をクライオ電子顕微鏡で決定した。その結果、アミロイドのコア構造、各層にまたがる相互作用、安定化エネルギーを明らかにし、総合的な観点から、Sup35NMアミロイドが機能性アミロイドと類似していることを見出した。また、酵母プリオンの表現型が、アミロイドの安定化エネルギーと脱凝集に深く関わるシャペロンの結合アミノ酸領域の露出度の２因子によって決定されることを見出した。また、異なる複数の脱凝集促進タグやプロテアーゼを用いたin vitro再構成系を確立し、アミロイドの選択的な分解に成功した。ヒト神経変性疾患に関係するタウやαシヌクレイン、アミロイドβの線維構造をクライオ電子顕微鏡で決定した。特に、タウやαシヌクレインでは、その線維構造と脱凝集効率との相関を見出し、翻訳後修飾が線維の物性に大きな影響を与えることを分光学的手法から明らかにした。筋萎縮側索硬化症に関与するTDP-43の低複雑性ドメイン(LCD)はハイドルゲルを形成するものの、その構造は不明であった。そこで、TDP-43 LCD線維の構造をクライオ電子顕微鏡によって決定し、それによって、構造-機能相関の研究が一段と加速されると期待された。さらに、TDP-43 LCD線維が1,6-ヘキサンジオールや過酸化水素の処理によって溶けていく様子を高速原子間力顕微鏡によってライブ観察することに成功した。また、凝集初期のタウ病理を再現できる新規なタウオパチーモデルマウスの開発に成功し、その海馬に疾患型タウ線維を注入したところ、効率のよい脳内伝播を明らかにした。